Антибиотический потенциал защитныгх пептидов семян сорного злака - ежовника обыкновенного (Echinochloa crusgalli L.)

Проведена работа по оценке ингибирующего действия комплексов пептидов семян ежовника обыкновенного (Echinochloa crusgalli L.), принадлежащих к различным семействам PR-белков растений (дефензинов, липвд-переносящих белков, ингибиторов протеиназ типа Боуман-Бирка и бифункциональных ингибиторов трипсина/альфа-амилазы злаков) и харпиноподобных пептидов (альфа-харпининов), на ряд условно-патогенных мицеллиальных грибов рода Aspergillus «луночным» методом, а также бактерицидного эффекта по отношению к грамположительной бактерии Staphylococcus aureus с помощью лазерной проточной цитофотометрии. Был показан преимущественный антифунгальный эффект в отношении к коллекционных культур грибов-микромицетов из рода Aspergillus (A.oryzae, A.niger, A.terreus, A.nutans), что выражалось в количественном подавлении степени прорастания конидий и скорости нарастания гиф. Статистически достоверным бактерицидным действием обладал только представитель семейства липид-переносящих белков. Полученные данные, с одной стороны, позволяют рассматривать данный дикий злак как потенциальный донор высокоактивных полипептидов для защиты культурных Однодольных от болезней, вызываемых специфичными грибными патогенами, а с другой стороны, как источник природных пептидных антибиотиков нового поколения.

ежовник обыкновенный, дикий злак, антифунгальная активность, бактерицидная активность, пептидные антибиотики

1. Садыкова В.С., Кураков А.В., Куварина А.Е., Тюрин А.П., Рогожин Е.А., Коршун В.А. Образование штаммом Trichoderma citrinoviride TYVI 4/11 антибиотиков - пептаиболов. Проблемы медицинской микологии. - 2015. - № 17(1). - С. 41-46

2. Садыкова В.С., Кураков А.В., Коршун В.А., Рогожин Е.А., Громовых Т.И., Куварина А.Е., Баранова А.А. Антимикробная активность веществ, продуцируемых штаммом Trichoderma citrinoviride ВКПМ-1228: оптимизация лабораторного культивирования и спектр действия индивидуальных пептаиболов. Антибиотики и химиотер. - 2015.-Т. 60. - № 11-12. - С. 3-8

3. Bloudoff K., Schmeing T.M.Structural and functional aspects of the non-ribosomal peptide synthetase condensation domain superfamily: discovery, dissection and diversity. Biochim Biophys Acta 2017; 1865(11 Pt B): 1587-1604.

4. Inostroza A., Lara L., Paz C., Perez A., Galleguillos F., Hernandez V., Becerra J, Gonzalez-Rocha G., Silva M. Antibiotic activity of Emerimicin IV isolated from Emericellopsis minima from Talcahuano Bay, Chile. Nat Prod Res 2017; 3: 1-4.

5. Daniel J.F., Filho E.R. Peptaibols of trichoderma. Nat Prod Rep 2007; 24 (5): 1128-41.

6. Szekeres A., Leitgeb B., Kredics L., Antal Z., Hatvani L., Manczinger L., Vdgvugyi C. Peptaibols and related peptaibiotics of Trichoderma. A review. Acta Microbiol Immunol Hung 2005; 52 (2): 137-68.

7. Chirivn J., Danies G., Sierra R., Schauer N., Trenkamp S., Restrepo S., Sanjuan T. Metabolomic profile and nucleoside composition of Cordyceps nidus sp. nov. (Cordycipitaceae): A new source of active compounds. PLoS One 2017; 12(6): e0179428.

8. Sharma S.K., Gautam N., Atri N.S. Optimized extraction, composition, antioxidant and antimicrobial activities of exo and intracellular polysaccharides from submerged culture of Cordyceps cicadae. BMC Complement Altern Med 2015; 15: 446.

9. Liu J., Li F., Kim E.L., Li J.L., Hong J., Bae K.S., Chung H.Y., Kim H.S., Jung J.H. Antibacterial polyketides from the jellyfish-derived fungus Paecilomyces variotii. J Nat Prod 2011; 74(8): 1826-9.

10. Lira S.P., Vita-Marques A.M., Seleghim M.H., Bugni T.S., LaBarbera D.V, Sette L.D., Sponchiado S.R., Ireland C.M., Berlinck R.G. New destruxins from the marine-derived fungus Beauveria felina. J Antibiot (Tokyo) 2006; 59 (9): 553-63.

11. Odintsova T.I., Rogozhin E.A., Baranov Yu.V., Musolyamov A.Kh., Yalpani N., Egorov Ts.A., Grishin E.V. Seed defensins of barnyard grass Echinochloa crusgalli (L.) Beauv. Biochimie 2008; 90: 1667-1673.

12. Nolde S.B., Vassilevski A.A., Rogozhin E.A., Barinov N.A., Balashova T.A., Samsonova O.V., Baranov Y.V., Feofanov A.V., Egorov T.A., Arseniev A.S., Grishin E.V. Disulfide-stabilized helical hairpin structure of a novel antifungal peptide EcAMP1 from seeds of barnyard grass (Echinochloa crus-galli). J Biol Chem 2011; 286 (28): 25145-25153.

13. Rogozhin E.A., Ryazantsev D.Y., Grishin E.V., Egorov T.A., Zavriev S.K. Defense peptides from barnyard grass (Echinochloa crusgalli L.) seeds // Peptides, 2012, V. 38 (1), P. 33-40.

14. Ryazantsev D.Yu., Rogozhin E.A., Dimitrieva T.V., Drobyazina P.E., Khadeeva N.V., Egorov T.A., Grishin E.V., Zavriev S.K. A novel hairpinlike antimicrobial peptide from barnyard grass (Echinochloa crusgalli L.) seeds: Structure-functional and molecular-genetics characterization. Biochimie 2014; 99: 63-70.

15. Рогожин Е.А., Одинцова Т.И., Мусолямов А.Х., Смирнов А.Н., Бабаков А.В., Егоров Ц.А., Гришин Е.В. Выделение и характеристика нового липид-переносящего белка из зерновок ежовника обыкновенного (Echinochloa crusgalli). Прикладная биохимия и микробиология. - 2009. - Т. 45. - № 4. - С. 403-409

16. Рогожин Е.А., Зайцев Д.В., Смирнов А.Н. Микрометод определения фунгистатической активности белков растительного происхождения. Известия Тимирязевской с-х академии. - 2011. - № 5. - С. 79-84

17. Будихина А.С., Михайлова Н.А., Биткова Е.Е., Хватов В.Б., Пинегин Б.В. Изучение бактерицидной и ингибирующей активности сыворотки крови с помощью проточной цитометрии и фотометрического метода. Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии - 2007. - № 2. - С. 53-57

18. Будихина А.С., Олиферук Н.С., Пинегин Б.В. Оценка бактерицидной активности сыворотки крови с помощью лазерной проточной цитофлюорометрии. Клиническая лабораторная диагностика. - 2006. - № 10. - С. 48-49

19. Rogozhin E., Zaytsev D. A synergistic effect of two plant antimicrobial peptides from defensin and lipid-transfer protein families towards Phytophthora infestans. Phytopathology 2016; 106 (S4): 156.

20. Malaguti M., Dinelli G., Leoncini E., Bregola V., Bosi S., Cicero A.F., Hrelia S. Bioactive peptides in cereals and legumes: agronomical, biochemical and clinical aspects. Int J Mol Sci 2014; 15 (11): 21120-35.

21. Kitts D.D., Weiler K. Bioactive proteins and peptides from food sources. Applications of bioprocesses used in isolation and recovery. Curr Pharm Des 2003; 9 (16): 1309-23.

22. Schuppan D., Zevallos V. Wheat amylase trypsin inhibitors as nutritional activators of innate immunity. Dig Dis 2015; 33 (2): 260-3.

23. Srikanth S., Chen Z. Plant Protease Inhibitors in Therapeutics-Focus on Cancer Therapy. Front Pharmacol 2016; 8 (7): 470.

24. Bateman K.S., James M.N. Plant protein proteinase inhibitors: structure and mechanism of inhibition. Curr Protein Pept Sci 2011; 12 (5): 340-7.

25. Vasilchenko A.S., Yuryev M., Ryazantsev D.Yu., Zavriev S.K., Feofanov A.V., Grishin E.V., Rogozhin E.A. Studying of cellular interaction of hairpin-like peptide EcAMP1 from barnyard grass (Echinochloa crusgalli L.) seeds with plant pathogenic fungus Fusarium solani using microscopy techniques. Scanning 2016; 38 (6): 591-598.

26. Duvick J.P., Rood T., Rao A.G., Marshak D.R. Purification and characterization of a novel antimicrobial peptide from maize (Zea mays L.) kernels. J Biol Chem 1992; 267 (26): 18814-20.

27. Sousa D.A., Porto W.F., Silva M.Z., da Silva T.R., Franco O.L. Influence of Cysteine and Tryptophan Substitution on DNA-Binding Activity on Maize a-Hairpinin Antimicrobial Peptide. Molecules 2016; 21(8): E1062.